เมนูหลัก

ระบบสมาชิก

สมาชิกทั้งหมด 112 คน
สมาชิกที่กำลังออนไลน์ 0 คน

ฝากข้อความ

ข้อความ

(ตัวแสดงอารมณ์)

poll

ดูผลการ vote

เว็บบอร์ด >> กิจกรรมต่างๆ >>

VIEW : 313

โดย salinee

UID : ไม่มีข้อมูล
โพสแล้ว : 5
ตอบแล้ว :
เพศ :
ระดับ : 1
Exp : 100%
เข้าระบบ :
ออฟไลน์ :
IP : 14.207.6.xxx

เมื่อ : ศุกร์์ ที่ 8 เดือน กรกฏาคม พ.ศ.2565 เวลา 16:40:44

ผลลัพธ์และข้อสรุปผลการศึกษาแสดงให้เห็นว่าอนุภาคนาโนโมเสก sarbecovirus RBD กระตุ้นแอนติบอดีที่เป็นกลางซึ่งทำปฏิกิริยาข้ามระหว่าง SARS-CoV-2 VOCs และ sarbecoviruses ในสัตว์
แม้ว่าทีมวิจัยจะค้นพบ mAb เพียงห้าตัวจากหนูที่ได้รับวัคซีนป้องกันด้วยอนุภาคนาโนโมเสก-8 ที่ประกอบกับ RBD สองตัวหรือมากกว่า แต่ mAb หนึ่งตัวคือ M8a-3 นั้นถูกทำให้เป็นกลางและเกิดปฏิกิริยาข้ามได้ ยิ่งไปกว่านั้น อีกสองตัวคือ M8a-34 และ M8a-31 ที่มีการทำให้เป็นกลางอย่างแรงน้อยกว่า แต่มีปฏิกิริยาข้าม นอกจากนี้ mAb อีกตัวหนึ่ง สล็อตออนไลน์ กล่าวคือ M8a-28 แวเรียนต์ SARS-CoV-2 ที่ถูกทำให้เป็นกลางอย่างแข็งแกร่ง และคล้ายกับแอนติบอดีสำหรับการรักษาโรคในการใช้งานในปัจจุบัน เช่น Bebtelovimab การค้นพบเหล่านี้แสดงตัวอย่างความสามารถของโมเสค-8 อิมมูโนเจนในการชักนำแอนติบอดีสำหรับการรักษาโรคที่อาจเป็นประโยชน์อย่างมีประสิทธิผล ซึ่งสามารถรับรู้ได้ในการประเมินอย่างกว้างขวางและกำหนดขึ้นเป็น mAb สำหรับการรักษาในอนาคต
การวิเคราะห์โครงสร้างของสารเชิงซ้อน Fab-SARS-CoV-2 S trimer เช่น ตัวที่มี Omicron BA.1 ระบุว่าสี่ในห้า mAbs ที่ได้มาจากหนูที่ได้รับภูมิคุ้มกันโมเสค-8 ระบุ epitopes ที่อนุรักษ์ไว้ตามที่วางแผนไว้ในกลยุทธ์การสร้างภูมิคุ้มกันและตามที่แสดงให้เห็น สำหรับ polyclonal antisera ที่สร้างขึ้นในหนูเมาส์ผ่านการสร้างภูมิคุ้มกันแบบอนุภาคนาโนโมเสก-8 RBD ในทางตรงกันข้าม แอนติบอดีจากหนูที่ได้รับภูมิคุ้มกันด้วยอนุภาคนาโน SARS-CoV-2 RBD ที่เป็นโฮโมไทป์ซึ่งระบุอีพิโทป RBD คลาส 2 และ 1 ที่แปรผันได้บ่อยกว่า การอนุมานนี้อาจอธิบายได้ว่าทำไมจึงยากกว่าในการศึกษาปัจจุบันในการแยกเซลล์บีเดี่ยวออกจาก SARS-CoV-2 RBD- หนูเมาส์ที่สร้างภูมิคุ้มกันโรคระดับนาโน (HSW) ที่หลั่ง IgG ควบคู่ไปกับ RBD ที่มีป้ายกำกับสองตัวหรือมากกว่า
cross-RBD สองตัวที่ติด mAbs ที่นักวิจัยแยกได้จากหนูที่ได้รับภูมิคุ้มกันด้วยอนุภาคนาโน RBD ที่เป็น homotypic แสดงให้เห็นถึงการยึดมั่นใน RBD ของ sarbecovirus จำนวนมาก แต่ก็ยังมีสภาพไม่ดีหรือไม่เป็นกลาง การวิเคราะห์โครงสร้างอธิบายลักษณะการวางตัวเป็นกลางที่ไม่ดีของ HSW mAbs ตรงกันข้ามกับโครงสร้างของ mAbs ที่ทำให้เป็นกลางอย่างมีประสิทธิภาพมากขึ้น ซึ่งเปิดเผย Fab ที่เชื่อมต่อสามตัวสำหรับไตรเมอร์แต่ละตัว การกำหนดค่า HSW-1-S แสดง Fab ที่ต่ออยู่เพียงหนึ่งรายการต่อหนึ่งทริมเมอร์ นอกจากนี้ การแยกไตรเมอร์และโครงสร้างยูนิตย่อย Fab-โมโนเมอร์ S1 เป็นผลจากการที่อีพิโทป HSW-2 Fab ไม่สามารถจับกับอีพิโทป RBD ของมันบน S ไตรเมอร์ที่ไม่เสียหาย
การค้นพบทั้งหมดในปัจจุบัน รวมกับรายงานก่อนหน้านี้ ได้เสริมกำลังอนุภาคนาโนโมเสก-8 RBD ให้เป็นตัวเลือกวัคซีนที่มีศักยภาพในการป้องกันจากไวรัสซาร์เบโคไวรัสที่มีแนวโน้มจะเกิดขึ้นจากโฮสต์ของสัตว์และ SARS-CoV-2 รวมถึงสายพันธุ์ในอนาคต นอกจากนี้ เนื่องจาก mAb ที่เกิดปฏิกิริยาข้ามที่มีประสิทธิผลถูกจดจำจาก B เซลล์จำนวนน้อยลง การประเมินปริมาณงานสูงของตัวอย่างขนาดใหญ่จากสัตว์ที่ได้รับภูมิคุ้มกันโมเสค-8 RBD-mi3 จึงสามารถนำมาใช้ในการระบุ mAb ทางคลินิกที่หลากหลาย mAbs เหล่านี้อาจช่วยในการรักษาหรือป้องกัน SARS-CoV-2 Omicron หรือการติดเชื้อที่แปรปรวนในอนาคต
มองผลกระทบระยะยาว ไม่ว่าการติดเชื้อซ้ำจะช่วยเพิ่มความเสี่ยงของ COVID ในระยะยาวหรือไม่ นักวิจัย Al-Aly และเพื่อนร่วมงานจึงติดตามทหารผ่านศึกมากกว่า 6 เดือน พวกเขาเปรียบเทียบผู้ที่มีการติดเชื้อหนึ่ง สอง สาม หรือมากกว่ากับกลุ่มที่ไม่ติดเชื้อ
ในบรรดาผู้ที่ติดเชื้อซ้ำ ประมาณ 13% มีการติดเชื้อสองครั้ง 0.76% มีการติดเชื้อสามครั้ง และ .08% หรือ 246 คนมีการติดเชื้อสี่ครั้งขึ้นไป เมื่อเทียบกับทหารผ่านศึกที่ติดเชื้อ coronavirus ครั้งแรก ผู้ที่ติดเชื้อซ้ำมีความเสี่ยงที่จะเสียชีวิตจากสาเหตุใด ๆ มากกว่าสองเท่า
แม้ว่า "กลไกที่สนับสนุนความเสี่ยงที่เพิ่มขึ้นของการเสียชีวิตและผลลัพธ์ด้านสุขภาพที่ไม่พึงประสงค์ในการติดเชื้อซ้ำนั้นยังไม่ชัดเจน" ผู้เขียนกล่าว "ผลการวิจัยเน้นถึงผลที่ตามมาจากการติดเชื้อซ้ำ และเน้นย้ำถึงความสำคัญของการป้องกันการติดเชื้อ SARS-CoV-2 ซ้ำ “ไวรัสที่ทำให้เกิด COVID-19
เมื่อถูกถามเกี่ยวกับขั้นตอนต่อไปในการวิจัยของพวกเขา Al-Aly กล่าวว่า "BA.5 ดูเหมือนจะเป็นความท้าทายหลักที่รออยู่ข้างหน้า และเรามุ่งเน้นไปที่การพยายามทำความเข้าใจให้ดีขึ้น"

[ อ้างอิง ]

Based on : Maxsite1.10 Modified to ATOMYMAXSITE 2.5

Based on : Maxsite1.10 Modified to ATOMYMAXSITE 2.5